Une structure fractale microscopique découverte dans la nature pour la première fois

Des chercheurs ont identifié la première molécule fractale régulière jamais trouvée dans la nature : une enzyme dont les structures se répètent de façon quasi exacte à toutes les échelles.

Triangles de Sierpiński

Les motifs fractals sont relativement courants dans la nature à l’échelle macroscopique (fougères, chou romanesco…) mais, jusqu’à présent, ils n’avaient jamais été identifiés à l’échelle moléculaire. Alors qu’ils examinaient la cyanobactérie Synechococcus elongatus, Georg Hochberg, de l’Institut Max Planck, et ses collègues ont découvert que l’une de ses enzymes, la citrate synthase, présentait une telle structure.

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En l’examinant au microscope électronique, l’équipe a constaté qu’elle constituait spontanément des triangles de Sierpiński : sa forme triangulaire globale se décomposait en triangles de plus en plus petits, constitués d’un minimum de six monomères.

« La protéine forme ces magnifiques triangles et, au fur et à mesure que la fractale grandit, on observe des vides triangulaires de plus en plus grands au milieu de ces triangles, ce qui est totalement différent de tout assemblage de protéines observé auparavant », explique Franziska Sendker, co-auteure de la nouvelle étude, publiée dans la revue Nature.

Retracer l’histoire évolutive de la citrate synthase

En comparant la séquence génétique de S. elongatus à celles d’autres bactéries, l’équipe a également pu retracer l’histoire évolutive de l’enzyme fractale.

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« Elle est apparue très soudainement, puis a été presque immédiatement perdue chez plusieurs espèces de bactéries, ne persistant que chez cette cyanobactérie, ce qui rend notre découverte encore plus bizarre, car nos chances de la trouver étaient pratiquement nulles », souligne Hochberg.

Bien que les chercheurs soupçonnent la forme fractale d’avoir donné à la bactérie un avantage évolutif, la suppression de l’enzyme lors d’expériences en laboratoire n’a pas semblé l’impacter.